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Séminaire du LAMS : mardi 27 juin à 14h

publié le

Adsorption, confinement et diffusion des protéines aux interfaces liquide/solide

Sébastien Balme

Institut Européen des Membranes
UMR5635 Université de Montpellier-CNRS -ENSCM, Place Eugène Bataillon, 34095 Montpellier cedex 5, France
sebastien.balme@univ-montp2.fr

L’immobilisation et le confinement des protéines sur ou dans les matériaux sont aux cœurs d’un grand nombre d’applications telles que les biocapteurs ou la catalyse enzymatique supportée. Malgré ces applications, qui pour certaines sont aujourd’hui courantes, la complexité des protéines soulèvent des questions importantes sur la natures des interactions mis en jeu lors de l’adsorption et l’influences sur leurs structures. En effet, l’activité et la sélectivité des protéines sont intimement liées à leurs structures tridimensionnelles et l’accessibilité de(s) site(s) actif(s). Afin de faciliter la conception de dispositifs impliquant des systèmes protéines/matériaux, la compréhension du comportement des protéines en solution et de ses interactions avec le matériau est indispensable.
L’objectif de ce séminaire sera de présenter nos travaux sur les problématiques autour de l’adsorption, du confinement et de la diffusion des protéines aux interfaces solides liquides. Dans un premier temps, nous monterons comment les propriétés des matériaux lamellaires (argiles et hydroxyle double lamellaire) influence les propriétés d’absorption (cinétique, localisation orientation) de protéines modèles (BSA et lysozyme). Ensuite nous évoquerons, la problématique de l’adsorption non spécifique sur la diffusion de protéines et d’amyloïdes dans des systèmes nanofluidiques (nanopore unique) ainsi à que l’influence du confinement sur leurs propriétés de précipitations. Il sera aussi durant ce séminaires les apports des techniques de spectroscopie de fluorescence résolue en temps pour d’élucider les relations structures propriétés biologiques de protéines et amyloïdes ainsi que les mesures en mode confocal pour les études de la cinétique d’adsorption des protéines sur des surfaces planes et des mesures de vitesse de diffusion.

Références

  • Zaineb Bouaziz, L. Soussan, J. M. Janot, M. Lepoitevin, M. Bechelany, M. Amine Djebbi, A. Ben Haj Amara, and S. Balme, "Structure and antibacterial activity relationships of native and amyloid fibril lysozyme loaded on layered double hydroxide," Colloids and Surfaces B : Biointerfaces 157, 10-17 (2017).
  • S. Balme, P-E. Coulon, M. Lepoitevin, B. Charlot, N. Yandrapalli, C. Favard, D. Muriaux, M. Bechelany, and J. M. Janot, "Influence of adsorption on proteins and amyloids detection by silicon nitride nanopore," Langmuir 32, 8916–8925 (2016).
  • M. Lepoitevin, G. Nguyen, M. Bechelany, E. Balanzat, J. M. Janot, and S. Balme, "Combining a sensor and pH-gated Nanopore based on an Avidin-biotin system " Chemical Communications 51, 5994-5997 (2015).
  • M. Lepoitevin, M. Lemouel, M. Bechelany, J. M. Janot, and S. Balme, "Gold nanoparticles for the bare-eye based and spectrophotometric detection of proteins, polynucleotides and DNA," Microchimica Acta 182, 1223-1229 (2015).
  • M. Lepoitevin, S. Balme, M. Jaber, R. Guégan, J. M. Janot, P. Dejardin, and F. Henn, "BSA and Lysozyme adsorption on homoionic Montmorillonite : influence of the interlayer cation," Applied Clay Science 95, 396–402 (2014).
  • S. Balme, R. Guégan, J. M. Janot, M. Jaber, M. Lepoitevin, P. Dejardin, X. Bourrat, and M. Motelica-Heino, "Structure, orientation and stability of lysozyme confined in layered materials," Soft Matter 9, 3188-3196 (2013).
  • S. Balme, J. M. Janot, P. Dejardin, E. N. Vasina, and P. Seta, "Potentialities of confocal fluorescence for investigating protein adsorption on mica and in ultrafiltration membranes," J Membrane Sci 284 (1-2), 198-204 (2006).